[ تعرٌف على ] حمض أميني # اخر تحديث اليوم 2024-04-27

تم النشر اليوم 2024-04-27 | حمض أميني

الأحماض الأمينية تركب الجينات

مسلسلة كودونات في جزيء mRNA . يتكون كل كودون من ثلاثة قواعد نتروجينية: G , C , U , A .
الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوين بروتين. إضافة إلى بناء الخلايا والخلايا العضلية وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسية للأجسام المضادة في نظام المناعة لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات؛ كما تشكل جزءاً أساسياً في تصنيع الإنزيمات والهرمونات في جسم الإنسان؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) والدنا (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين) وهي الحاملة للشفرة الجينية الوراثية. كما تقوم الأحماض الأمينية بحمل الأكسجين في الهيموجلوبين في كرات الدم الحمراء وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة عن طريق الدورة الدموية، والأحماض الأمينية هي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم. يتكون جسم الإنسان البالغ من نحو 16 كيلوجرام من البروتينات. نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية، فالـ دي أن إيه يُبنى أساسا من 4 قواعد نتروجينية، يرمز لها بالحروف: A، C، G، T . وتبنى الأحماض الأمينية عادة بتركيب عدة قواعد نتروجينية، مثل GCA, GCC, GCG؛ كل منها يسمى كودون. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير من الأحماض الأمينية (الكودونات) يتشكل بأكثر من ثلاث قواعد نتروجينية وقد تصل إلى 6، والبعض منها مكون فقط من كودون واحد. الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي طرف قاعدي أميني (نشادري) N H 2
−
{\displaystyle NH_{2}-} وطرف حمضي كربوكسيل C
O
O
H
{\displaystyle COOH} متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها ببقية عضوية جانبية Side chain R
R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تُعتبر الأحماض الأمينية وحدات التركيب الأساسي للبروتينات في الكائنات الحية، فهي تكون العضلات والأنسجة والأعضاء والجلد، وتدخل في تركيب الهرمونات والإنزيمات، وكذلك في تركيب خلايا المناعة. للتذكرة بالقواعد النتروجينية: أدينين = A
جوانين = G
ثايمين = T
سايتوسين = C
يوراسيل = U

الخواص الكيميائية العامة

تكون الرابط البيبتيدي
تكون الرابط البيبتيدي
الرابط البيبتيدي: وهي الروابط التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الأمينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الأحماض الأمينية. إن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين. التفاعلات الكيميائية
1- الخواص الأيونية للحوامض الامينية:
بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لذلك تكون على صورة ما يسمى بالأيون المزدوج وهو أيون ناتج عن منح مجموعة الكربوكسيل بروتونها لمجموعة الأمين لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) وإذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي:
أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:-
محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3)
ب- القاعدية:
محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (7.6-10.8)
ج- الحامضية
محلصة الشحنة == صفر P1 = PH == (2.97-3.2) 2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation
عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation 3- نزع الأمين تجريد المجموعة الأمينية (بالإنجليزية: Deamination)‏
عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفيد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السامة 4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الأمين (بالإنجليزية: Transmination)‏
ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيدراتية تستفيد منها الخلية 5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز
يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني 6- التفاعل: (بالإنجليزية: Nihydrin)‏
Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكل حر وهذا التفاعل يكون حساساً للكشف عن مركبات قليلة من الحوامض الامينية 7- تفاعل سانكر (بالإنجليزية: Sanger)‏) يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعمل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في النهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الأحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر. 8- تفاعل إيدمان (بالإنجليزية: Edman reaction)‏ يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهماً لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.

الخواص العامة للأحماض الأمينية

كاربونات ثنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

امتصاص واستخدامات الأحماض الأمينية

تنتقل الحوامض الأمينية، وهي النواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية:
1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترميم نسيج قديم أو للإحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة.
2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine)
3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن الهدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

البنية الكيميائية العامة

يعتبر هيدروكسي كرب أميد (بالإنجليزية: Hydroxycarbamide)‏ الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل COOH- . وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة (أحمر: ألفا، بيتا، جاما) التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي: البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، R {\displaystyle R\,} هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.
حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا
C α
{\displaystyle C_{\alpha }} . يسمى المركب بالحمض 2-أمينوإيثانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالجلايسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R
R ، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الجلايسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر الميثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
L-Alanin
حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل
C β
{\displaystyle C_{\beta }} ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
حموض غاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل
C γ
{\displaystyle C_{\gamma }} ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الغاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.
التماثلية البصرية (التناظر)
لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجلايسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطاً بجذور مختلفة ومجموعة جانبية R
R مميزة لذا نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D
{\displaystyle D} ، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L
L . ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير D
{\displaystyle D} ، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير L
L ، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعمالاً في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D
{\displaystyle D} == R و L
L == S. نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية: Cysteine)‏ لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D
{\displaystyle D} -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ L
L -سيستين هو الـ R -سيستين. و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D
{\displaystyle D} -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ L
L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماماً كما لا يمكن مطابقة كف اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النظيرة L
L وليست D
{\displaystyle D} . ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D
{\displaystyle D} -أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا.

تصنيف الأحماض الأمينية

21 proteinogenic α-amino acids توجد في حقيقيات النوى ، مجمعة حسب سلاسلها الجانبية'، وقيم pKa وكذلك قيم البهاء pH (7.4). من ضمنها 10 أحماض أمينية ضرورية هي: الثلاثة العلويين (يسار) والمجموعة السفلى ما عدا أقصرهم الألانين
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في الشفرة الوراثية، إلى مجموعات حسب عدد من الخصائص الفيزيائية والكيميائية والأحيائية: الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة: بما أن المجموعة الجانبية R
R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن إذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة: تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (وهي عبارة عن محلول قطبي للماء)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية R
R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.
القاعديـة\الحمضيـة: السلسلة الجانبية R
R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جداً وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
يمكن أيضاً أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى:
أحماض أمينية ضرورية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
أحماض أمينية شبه أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو؛ ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال: الأرجنين والهستيدين Histidine.
أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ويمكن للجسم تصنيعها، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.
قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات
أنظر إلى المقال المفصل التالي قائمة الأحماض الأمينية الحمض الأميني
الرمـز (ثلاثة حروف)
الرمـز (حرف واحد)
الكتلة الذرية (غ \ مول)
قطبية السلسلة الجانبية
حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية
الأهمية الغذائية
ألانين Alanine
Ala A 89,1 غير قطبي متعـادل غير أساسي أرجنين Arginine
Arg R 174,20 قطبي قاعـدي (قوي) شبه-أساسي أسباراجين Asparagin
Asn N 132,12 قطبي متعـادل غير أساسي حمض الأسبارتيك Aspartic acid
Asp D 133,10 قطبي حمضـي غير أساسي سيستين Cysteine
Cys C (م) 121,16 قطبي متعـادل غير أساسي (م م) جلوتامين Glutamin
Gln Q 146,15 قطبي متعـادل غير أساسي جلوتاميت Glutamic acid
Glu E 147,13 قطبي حمضـي غير أساسي جلايسين Glycine
Gly G 75,07 غير قطبي متعـادل غير أساسي هستيدين Histidine
His H 155,16 قطبي قاعـدي (ضعيف) شبه-أساسي آيزوليوسين Isoleucine
Ile I 131,17 غير قطبي متعـادل أساسـي ليوسين Leucine
Leu L 131,17 غير قطبي متعـادل أساسـي لايسين Lysine
Lys K 146,19 قطبي قاعـدي أساسـي مثيونين Methionine
Met M 149,21 غير قطبي متعـادل أساسـي فينيل ألانين Phenylalanine
Phe F 165,19 غير قطبي متعـادل أساسـي برولين Proline
Pro P 115,13 غير قطبي متعـادل غير أساسي سيرين Serine
Ser S 105,09 قطبي متعـادل غير أساسي ثريونين Threonine
Thr T 119,12 قطبي متعـادل أساسـي تربتوفان Tryptophan
Trp W 204,23 غير قطبي متعـادل أساسـي تيروسين Tyrosin
Tyr Y 181,19 قطبي متعـادل غير أساسي (م م) فالين Valine
Val V 117,15 غير قطبي متعـادل أساسـي
(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطاً بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضاً في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.
(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.

شرح مبسط

تعديل - تعديل مصدري - تعديل ويكي بيانات